Регуляция активности белковых посредников путем нековаленткого взаимодействия с эффекторами

Биология » Регуляция биосинтеза белков на этапе трансляции » Регуляция активности белковых посредников путем нековаленткого взаимодействия с эффекторами

1. Взаимодействие с субстратами. Ферменты, активность которых регулируется субстратом, должны иметь несколько активных центров, сходных по природе и взаимодействующих между собой. Здесь возможны два случая:

а) присоединение первой молекулы субстрата облегчает присоединение последующих молекул, и скорость реакции растет по экспоненциальному закону. График зависимости начальной скорости реакции от концентрации субстрата имеет S‑образную форму;

б) присоединение первой молекулы субстрата затрудняет присоединение последующих молекул.

Аналогичные механизмы регуляции действуют при трансмембранном транспорте некоторых субстратов.

2. Взаимодействие с продуктами и другими эффекторами, отличными от субстратов. Ферменты, активность которых регулируется по этому механизму, должны иметь различающиеся по природе активные центры: каталитический и регуляторный. Эти центры обычно размещены на разных субъединицах фермента, причем связывание эффектора с регуляторным центром влияет на конформацию каталитического центра и изменяет сродство к субстрату, которое, как правило, снижается. При этом возможны разные обстоятельства:

а) в анаболических процессах конечный продукт метаболического пути, накапливаясь выше определенного уровня, подавляет свой биосинтез, ингибируя активность первого фермента данного пути;

б) в катаболических путях метаболизма отрицательными эффекторами часто служат соединения, являющиеся аккумуляторами энергии, а другие компоненты аденилатной системы могут выступать в качестве положительных эффекторов. Таким образом, активность данных ферментов зависит от «энергетического заряда» клетки;

в) амфиболические ферменты могут регулироваться с помощью обоих механизмов;

г) в разветвленных биосинтетических путях подавление одним из конечных продуктов активности фермента, катализирующего начальные этапы процесса, приводило бы к дефициту других продуктов данного пути. Поэтому необходима особая организация регуляторных процессов. Существуют две основные возможности.

Во-первых, образование изоферментов, катализирующих начальную стадию пути, активность каждого из которых избирательно подавляется только одним из конечных продуктов. Примером может служить биосинтез ароматических аминокислот у Escherichia coli, в котором конечные продукты – тирозин, триптофан и фенилаланин – подавляют каждый активность одной из альдолаз, катализирующих первую реакцию пути. Во-вторых, использование ферментов, имеющих несколько взаимодействующих регуляторных центров, каждый из которых специфичен только для одного из эффекторов. По отдельности они не оказывают существенного влияния на активность фермента, а при их совместном действии активность подавляется. Это так называемое согласованное, или мультивалентное ингибирование. Например, активность аспартаткиназы у Escherichia coli подавляется только сочетанием лизина, метионина и лейцина. Для глутаминсинтетазы обнаружено восемь кумулятивных эффекторов: аланин, глицин, гистидин, триптофан, ЦТР, AMP, карбамоилфосфат, глюкозамин‑6‑фосфат.


Другое по теме:

Обонятельный анализатор
Обонятельный анализатор – совокупность сенсорных структур: - обеспечивающая восприятие и анализ информации о веществах, соприкасающихся со слизистой оболочкой носовой полости; и - формирующая обонятельные ощущения. Органом обоняния слу ...

Образование синапсов
Как только конус роста достигает своей мишени, он должен установить синаптический контакт, часто имеющий специфическое расположение на клетке-мишени. Анализ механизмов, благодаря которым формируются такие четкие связи в пределах ЦНС, явля ...

Общие принципы работы химического синапса
Любой химический синапс, независимо от природы медиатора и хеморецептора, активируется под влиянием потенциала действия, прибегающего к пресинапсу от тела нейрона. В результате – происходит деполяризация пресинаптической мембраны, что пов ...